EL NUEVO DIARIO, BARCELONA, ESPAÑA.- Investigadores desarrollaron por diseño computacional proteínas inexistentes en la naturaleza con estructuras que imitan a las inmunoglobulinas plegadas de los anticuerpos y que abren la puerta a futuros fármacos.
El hallazgo del Instituto español de Biología Molecular de Barcelona del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (IBMB-CSIC) y del Institute for Protein Design de la Universidad de Washington aparece esta semana publicado en la revista Nature Communications.
La investigación está dirigida por Enrique Marcos y F. Xavier Gomis Rüth, ambos del IBMB-CSIC, centro ubicado en el Parc Científic de Barcelona (PCB), y David Baker, de la Universidad de Washington.
El trabajo, en el que también participaron equipos de la Universidad de Toronto (Canadá), podría representar un gran avance para el desarrollo de fármacos más accesibles a escala global y la posibilidad de desarrollar nuevos mecanismos de acción.
Los fármacos basados en anticuerpos monoclonales consisten en la modificación de una parte de los anticuerpos para que sean capaces de reconocer dianas terapéuticas y atacar a células concretas.
Aunque estos fármacos son muy prometedores, son terapias todavía muy costosas y, al ser inestables, son difíciles de distribuir.
El investigador Enrique Marcos explicó que «la estructura de todos los anticuerpos es muy similar, pero en sus extremos difieren en una pequeña región variable, que es la que permite a cada anticuerpo reconocer de forma específica una diana”.
La región variable del virus es un armazón estructural con inmunoglobulinas plegadas, donde se ancla una zona flexible que interactúa y reconoce directamente el patógeno.
La investigación publicada describe una estrategia computacional para diseñar pequeñas inmunoglobulinas como las de los anticuerpos con estructuras a medida, de alta estabilidad y con capacidad para anclar zonas flexibles y de unirse a la diana buscada.
